Universeel klemeiwit stabiliseert andere eiwitten

Nieuw inzicht in werkingsmechanisme chaperonne-eiwit Hsp70

27 oktober 2016

Onderzoekers van NWO's FOM-instituut AMOLF en de Universiteit van Heidelberg laten zien dat het eiwit Hsp70 gevouwen eiwitten beschermt tegen stress en schade door ze mechanisch te stabiliseren met een beweegbare klep. Deze kennis van hoe eiwitten elkaar helpen, maakt het mogelijk verschillende cellulaire processen op een nieuwe manier te begrijpen en uiteindelijk meer inzicht te krijgen in ziektes als kanker en Parkinson, waarbij falen van eiwitten een belangrijke rol speelt. Op 26 oktober publiceerde Nature het onderzoek dat een decennia oud model voor de werking van een cruciaal eiwit omverwerpt.

Artist impression van Hsp70 dat een ander eiwit (rechts) vastklemt tussen twee domeinen (midden). Het derde onderdeel van Hsp70 (links) bindt ATP.  Uit het onderzoek van Tans en zijn collega's blijkt dat Hsp70 niet alleen gevouwen eiwitten destabiliseert maar ook het tegenovergestelde: eiwitten stabiliseren in gevouwen toestand. Beeld: M. Avellaneda & S. TansArtist impression van Hsp70 dat een ander eiwit (rechts) vastklemt tussen twee domeinen (midden). Het derde onderdeel van Hsp70 (links) bindt ATP. Uit het onderzoek van Tans en zijn collega's blijkt dat Hsp70 niet alleen gevouwen eiwitten destabiliseert maar ook het tegenovergestelde: eiwitten stabiliseren in gevouwen toestand. Beeld: M. Avellaneda & S. Tans

"Eiwitten regelen gezamenlijk vrijwel alle processen in levende cellen. Ze binden kort aan elkaar, katalyseren wellicht een bepaalde reactie en laten dan weer los. De meeste eiwitten hebben specifieke bindings-partners, maar sommigen hebben een universelere functie", zegt AMOLF-groepsleider Sander Tans die als hoofd van de Biophysics groep van AMOLF onderzoek doet naar zulke chaperonne-eiwitten. "Vergelijk het met gereedschap: voor elke klus bestaat specifiek gereedschap, maar met een universele tang kun je heel veel klussen aanpakken. Een chaperonne-eiwit is zo'n universele klemtang die zich aan elk ander eiwit kan binden en daarmee de functie van dat eiwit kan ondersteunen of verhinderen."

Het onderzoek van Tans is gedeeltelijk gefinancierd door NWO-onderdelen Aard en Levenswetenschappen (ALW) en Stichting voor Fundamenteel Onderzoek der Materie (FOM).

Meer informatie


Bron: NWO